新药研发是人类进步的重要标志之一，也是制药产业永恒不变的主题，更是医药企业生存和发展的基石。一直以来，新药研发过程都具有周期长、投入大等显著特点，导致国内制药行业承受着巨大的压力和风险。
目前，许多激酶已被FDA批准作为进行临床诊疗，在过程中暴露出至关重要的问题，即激酶选择性问题。因此在激酶抑制剂改造研究前期，增加激酶谱筛选。
活性正常的蛋白激酶体系在细胞信号传导运作起着核心作用，而当激酶活性异常或者过度表达，就会出现部分蛋白磷酸化过程的异常现象。异常的蛋白磷酸化状态和激酶活性与许多人类疾病密切相关，包括癌症、糖尿病和阿尔茨海默病。因此，检测激酶活性和筛选抑制剂对于基础生化研究和激酶靶向的发现至关重要蛋白激酶活性和抑制性的检测的常用方法：电化学法、比色法、共振光散射法、表面等离子体共振法、荧光分析法。
小分子可以通过各种方式影响激酶的活性，其中一些小分子的作用机制尚不清楚。目前报道的大多数激酶抑制剂根据其作用方式可分为两大类：1型和2型激酶抑制剂。1型抑制剂通过与激酶的铰链区形成1–3个氢键与激酶活性构象的ATP位点结合，类似于ATP腺嘌呤残基的结合模式。它们通过直接与ATP竞争同一结合位点来调节激酶活性。它们在生化分析（低ATP浓度）中的效力往往比在细胞分析（高ATP浓度）中的效力高得多。其特征是，在生化分析中测得的IC50值将随着测试介质中ATP浓度的升高而增加。因此，它们也被称为“ATP竞争抑制剂”。
ATP结合位点的氨基酸序列在激酶和其他ATP结合蛋白中高度保守。因此，一般来说，1型抑制剂表现出较差的选择性，除非它们能够向ATP位点附近的区域呈现不同的功能以实现靶向特异性相互作用。相反，2型抑制剂在远离ATP和底物位点（变构位点）的位置与激酶结合；它们诱导激酶的构象变化使其失活。一个共同的变构位点是由假定不同构象的激酶环产生的，其中高度保守的DFG基序向外旋转，并将苯丙氨酸残基放置在离磷酸从ATP转移到底物所需位置约10A的位置。这种非活性构象也被称为DFG-out构象，它暴露出一个额外的疏水囊，与ATP位点相邻，通常被称为“变构位点”。
激酶谱筛选的优势：
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推出的激酶谱类型：
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l80核心野生型激酶谱
l217野生型激酶谱
l330野生型激酶谱
l416全激酶谱
l定制谱
验证数据展示：
图1 Kinase Panel 416激酶谱树图展示